Dipeptidi

L-α-dipeptidi (dipeptidi) niso bili tako raziskani kot beljakovine in aminokisline.Primarne raziskave so bile opravljene na L-aspartil-L-fenilalanin metilestru (aspartamu) in Ala-Gln (lalanil-L-glutaminu), ker se uporabljata v priljubljenih komercialnih izdelkih.Poleg tega dejstva je še en razlog, da mnogi dipeptidi niso bili temeljito raziskani, ker proizvodnja dipeptidov nima učinkovitih proizvodnih procesov, čeprav so poročali o več kemičnih in kemoencimskih metodah.

Karnozin – primer dipeptida
Do nedavnega so bile razvite nove metode za sintezo dipeptidov, pri katerih se dipeptidi proizvajajo s fermentacijskimi procesi.Nekateri dipeptidi imajo izrazite fiziološke sposobnosti, kar jim omogoča, da morebiti pospešijo uporabo dipeptidov na različnih področjih znanstvenih raziskav.L-α-dipeptidi so sestavljeni iz najbolj nezapletene peptidne vezi dveh aminokislin, vendar niso lahko dostopni predvsem zaradi nujnosti stroškovno učinkovitih proizvodnih procesov.Dipeptidi pa imajo zelo zanimive funkcije in znanstvenih informacij o njih je vse več.To mnogim raziskovalcem nalaga odgovornost za razvoj učinkovitejših in stroškovno učinkovitejših procesov proizvodnje dipeptida.Ko bo to področje podrobneje preučeno, se pričakuje, da bomo lahko izvedeli veliko več o tem, kako dragoceni so peptidi.

Dipeptidi imajo dve osnovni funkciji, ki sta:
1. Derivat aminokislin
2. Sam dipeptid

Kot derivat aminokislin imajo dipeptidi skupaj s svojimi aminokislinami različne fizikalno-kemijske lastnosti, vendar imajo običajno enake fiziološke učinke.To je zato, ker se dipeptidi v živih organizmih razgradijo v ločene aminokisline, ki imajo različne fizikalno-kemijske lastnosti.Na primer, L-glutamin (Gln) je toplotno labilen, medtem ko je Ala-Gin (L-alanil-L-glutamin) toplotno toleranten.

Kemična sinteza dipeptidov poteka na naslednji način:
1. Vse funkcionalne dipeptidne skupine so zaščitene (razen tistih, ki sodelujejo pri ustvarjanju peptidne vezi aminokislin).
2. Aktivira se zaščitena aminokislina proste karboksilne skupine.
3. Aktivirana aminokislina reagira z drugo zaščiteno aminokislino.
4. Zaščitne skupine, ki jih vsebuje dipeptid, se odstranijo.